Aminoacizi și proteine (pag. 122-125)

Răspuns: e) Funcțiunea amidică nu înlocuiește criteriul convențional al lungimii catenei.

1. Conform convenției manualului, lungimea catenei separă peptidele și proteinele; un dipeptid nu depășește pragul de proteină.

• A Legătura amidică este tocmai forma de legare a resturilor de aminoacid în peptide.
• B Caracterul amidic al legăturii este normal pentru peptide și nu le exclude din această clasă.
• C Peptidele sunt amide N-substituite, dar această funcțiune apare și în molecule care nu sunt proteine.
• D Schimbarea ordinii glicinei și alaninei modifică secvența, fără a alungi dipeptidul într-o proteină.
• E Conform convenției manualului, lungimea catenei separă peptidele și proteinele; un dipeptid nu depășește pragul de proteină.

Răspuns: d) Se trec separat glicil-alanina și alanil-glicina.

1. Glicil-alanina și alanil-glicina au ordine diferită a resturilor și trebuie inventariate separat.

• B Alanil-alanina este enumerată ca produs, iar păstrarea unui singur produs mixt menține eroarea.
• C Glicil-glicina este produs enumerat și eliminarea ei nu diferențiază dipeptidele mixte.
• D Glicil-alanina și alanil-glicina au ordine diferită a resturilor și trebuie inventariate separat.
• E Sunt necesare două nume pentru produșii micști și păstrarea celor doi produși simpli enumerați.

Răspuns: e) Diversitatea dipeptidelor nu constituie prin simpla amestecare o catenă proteică.

1. Resturile se numără în fiecare catenă; amestecarea dipeptidelor diferite nu le unește într-un lanț proteic.

• A Glicil-alanina și alanil-glicina au ordinea resturilor inversată și sunt specii diferite.
• B Sursa enumeră explicit alanil-alanina și glicil-glicina între dipeptidele posibile ale amestecului de alanină și glicină.
• C Produșii analizați au numai câte două resturi, sub pragul convențional de peste 50 pentru proteine.
• D O proteină are o catenă cu număr și succesiune de resturi, nu este definită prin lipsa unei succesiuni.
• E Resturile se numără în fiecare catenă; amestecarea dipeptidelor diferite nu le unește într-un lanț proteic.

Răspuns: b) Catena poate adopta forme neliniare prin legături de hidrogen.

1. Catena polipeptidică poate adopta conformații pliate sau helicoidale stabilizate de legături de hidrogen.

• A Legăturile de hidrogen pot stabiliza formele pliate, nu le împiedică în mod general.
• B Catena polipeptidică poate adopta conformații pliate sau helicoidale stabilizate de legături de hidrogen.
• C Plierea schimbă conformația catenei, fără să dovedească ruperea legăturilor peptidice.
• D Elicea este compatibilă cu legăturile de hidrogen și este stabilizată de acestea în structura secundară uzuală.
• E O catenă intactă poate fi pliată sau helicoidală, fără să fie un segment geometric rectiliniu.

Răspuns: a) Structura secundară poate fi modificată, în timp ce structura primară rămâne aceeași.

1. Legăturile de hidrogen susțin structura secundară, care poate fi perturbată; secvența și covalența păstrate mențin structura primară.

• A Legăturile de hidrogen susțin structura secundară, care poate fi perturbată; secvența și covalența păstrate mențin structura primară.
• B Numărul resturilor rămâne neschimbat conform datelor; perturbarea legăturilor de hidrogen nu scindează catena.
• C Structura primară este definită prin tipul, numărul și succesiunea resturilor, declarate neschimbate.
• D Structura secundară depinde de legăturile de hidrogen, deci identitatea ei nu este obligatorie după perturbarea acestora.
• E Schimbarea legăturilor de hidrogen nu schimbă identitatea covalentă a aminoacizilor, confirmată ca păstrată.

Răspuns: c) Ele pot contribui și la organizarea terțiară; este necesar contextul structural.

1. Sursa include legături de hidrogen și în organizarea terțiară; identificarea nivelului cere să știm ce fragmente conectează.

• A Sursa separă legăturile de hidrogen de legăturile covalente S-S; nu sunt același tip de legătură.
• C Sursa include legături de hidrogen și în organizarea terțiară; identificarea nivelului cere să știm ce fragmente conectează.
• D Există legături de hidrogen intramoleculare în aceeași catenă, deci detectarea lor nu demonstrează obligatoriu două catene sau structură cuaternară.
• E Structura terțiară poate include legături de hidrogen, punți S-S, interacțiuni electrostatice și forțe de dispersie.

Răspuns: a) Structura primară diferă; criteriul de proteină completă poate rămâne îndeplinit.

1. Schimbarea succesiunii modifică structura primară; inventarul și proporțiile identice pot păstra criteriul compozițional de proteină completă.

• A Schimbarea succesiunii modifică structura primară; inventarul și proporțiile identice pot păstra criteriul compozițional de proteină completă.
• B Schimbarea ordinii nu transformă chimic resturile esențiale în alte specii.
• C Criteriul de proteină completă este prezența și proporția aminoacizilor esențiali, nu exclusiv forma elicoidală.
• D Structura primară include succesiunea, deci nu rămâne identică atunci când ordinea diferă.
• E Enunțul păstrează explicit aceleași proporții ale acelorași resturi, deși succesiunea diferă.

Răspuns: c) La structura cuaternară.

1. Agregatele din mai multe macromolecule și tipuri de elice definesc structura cuaternară.

• A Descrierea implică asocierea mai multor macromolecule, nivel identificat în text drept cuaternar.
• B Asocierea mai multor macromolecule descrisă în enunț este atribuită structurii cuaternare.
• C Agregatele din mai multe macromolecule și tipuri de elice definesc structura cuaternară.
• E Încolăcirile unei elice țin de structura terțiară; agregatul mai multor macromolecule este cuaternar.

Răspuns: e) O legătură covalentă poate contribui la această stabilizare.

1. O punte disulfurică intracatenară este covalentă și poate stabiliza structura terțiară.

• A S-S desemnează o legătură covalentă între atomi de sulf, nu doar o atracție electrostatică.
• B Structura terțiară poate include punți covalente S-S, deci nu presupune exclusiv interacțiuni necovalente.
• C Puntea S-S este o legătură covalentă disulfurică, nu o legătură de hidrogen.
• E O punte disulfurică intracatenară este covalentă și poate stabiliza structura terțiară.

Răspuns: a) Reunirea mai multor macromolecule în același agregat.

1. Asocierea mai multor macromolecule polipeptidice într-un agregat stabil indică organizarea în subunități a structurii cuaternare.

• A Asocierea mai multor macromolecule polipeptidice într-un agregat stabil indică organizarea în subunități a structurii cuaternare.
• B Dispersia între radicalii aceleiași catene poate stabiliza acea catenă, fără să dovedească agregarea mai multor macromolecule.
• C Încolăcirea unui segment dintr-o singură macromoleculă nu este criteriul structurii cuaternare.
• D O punte S-S în interiorul aceleiași catene poate stabiliza structura terțiară, fără să dovedească asocierea subunităților.
• E Atracția dintre resturi ale aceleiași catene nu demonstrează un ansamblu de mai multe macromolecule.

Răspuns: a) Cuaternar, deoarece se desface asocierea subunităților.

1. Asocierea mai multor subunități definește structura cuaternară; prin disociere, această structură se pierde, în timp ce organizarea internă dată se păstrează.

• A Asocierea mai multor subunități definește structura cuaternară; prin disociere, această structură se pierde, în timp ce organizarea internă dată se păstrează.
• B Subunitățile își păstrează succesiunea resturilor, deci nu primesc alte secvențe.
• C Structura terțiară descrie plierea internă, declarată păstrată în fiecare subunitate.
• D Separarea subunităților păstrează secvențele; nu este hidroliza tuturor legăturilor peptidice.
• E Forma internă a fiecărei subunități este păstrată, deci separarea nu distruge obligatoriu toate elicele.

Răspuns: d) Punțile S-S păstrate pot menține constrângeri covalente, chiar dacă plierea se modifică.

1. Punțile S-S intramoleculare păstrate mențin legături covalente între resturi, deși perturbarea legăturilor de hidrogen poate schimba plierea.

• B Punțile S-S păstrate constrâng catena, dar nu garantează păstrarea întregii plieri după perturbarea altor interacțiuni.
• C Punțile S-S sunt legături covalente disulfură, distincte de legăturile de hidrogen.
• D Punțile S-S intramoleculare păstrate mențin legături covalente între resturi, deși perturbarea legăturilor de hidrogen poate schimba plierea.
• E Structura terțiară implică punți S-S și atracții electrostatice, alături de forțe de dispersie; legăturile de hidrogen nu sunt singurele interacțiuni.